Peptydy występują w każdej żywej komórce i wykazują różnorodne działanie biochemiczne. Występują w postaci enzymów, hormonów, antybiotyków i receptorów. Stanowią główne składniki mięśni, włosów i skóry. Dlatego naukowcy są bardzo zainteresowani syntezą peptydów w laboratorium. Zainteresowanie to rozwinęło się w ważną dziedzinę syntezy zwaną syntezą peptydów. Istnieją cztery główne cele w tym obszarze:
1. Zweryfikuj strukturę naturalnych peptydów poprzez technologię degradacji.
2. Badać zależności pomiędzy strukturą i aktywnością bioaktywnych białek i peptydów oraz ustalać ich mechanizmy molekularne.
3. Syntetyzować ważne z medycznego punktu widzenia peptydy, takie jak hormony i szczepionki.
4. Opracuj nowe immunogeny na bazie peptydów.
Podstawową zasadą tej technologii jest włączanie aminokwasów Na do peptydów o dowolnej pożądanej sekwencji, przy czym jeden koniec sekwencji jest nadal przyłączony do matrycy nośnika w fazie stałej. Synteza peptydów jest zwykle metodą etapową i wszystkie rozpuszczalne odczynniki można usunąć z matrycy nośnika w fazie stałej peptydu przez filtrację i wypłukać na końcu każdego etapu sprzęgania. Po uzyskaniu wymaganej sekwencji aminokwasów peptyd można usunąć z nośnika polimerowego.
Ogólny schemat syntezy peptydów w fazie stałej przedstawiono na rysunku 1. Nośnikiem w fazie stałej jest syntetyczny polimer z grupami reaktywnymi (takimi jak -OH). Te grupy funkcyjne mają skłonność do reagowania z grupami karboksylowymi aminokwasów zabezpieczonych sodem, wiążąc je w ten sposób kowalencyjnie z polimerem. Następnie można usunąć grupę zabezpieczającą grupę aminową (X) i drugi aminokwas zabezpieczony sodu można sprzęgać z przyłączonym aminokwasem. Powtarzaj te kroki, aż do uzyskania pożądanej sekwencji. Pod koniec syntezy stosuje się różne odczynniki w celu rozerwania wiązania między aminokwasem C-końcowym a nośnikiem polimerowym; Następnie peptyd wchodzi do roztworu i można go otrzymać z roztworu.
